Zwei neue Paper zu den Calamari Clots

Zum Thema Calamari Clots gibt es zwei neue Paper.

Selbst gemeldete Beobachtungen ungewöhnlicher weißer faseriger Strukturen in einbalsamierten Leichen: Ergebnisse einer mehrjährigen Umfrage unter Einbalsamierern in fünf Ländern, 2022–2025

Haviland, T. F., Kasner, L., & Santiago, D. (2026). Self-Reported Observations of Unusual White Fibrous Structures in Embalmed Corpses: Multi-Year Survey Results from Embalmers in Five Countries, 2022–2025. International Journal of Innovative Research in Medical Science, 11(07), 204–208. https://doi.org/10.23958/ijirms/vol11-i07/2201

Diese Umfrage ist nicht neu. Schon in Stew Peters Film über das Thema wurde über diese Umfrage berichtet. Mittlerweile scheinen die Einbalsamierer aber auch eher zu antworten als in den ersten Umfragen, wo man sich noch nicht traute und einige Vereinigungen gar nicht antworteten. So gesehen ist der Datensatz jenseits von 2023 neu. Die ersten Daten der Umfrage wurden in der Stew Peters Doku “Died suddenly” bereits vor 3 Jahren gezeigt.

Da eine Stew Peters Dokumentation alles andere als zitierfähig ist, ist es schon gut, dass es diese Umfragen jetzt als wissenschaftliche Publikation gibt, neu sind die Daten aber nicht.

Anzahl und prozentualer Anteil der Bestatter, die die Beobachtung weißer faseriger Strukturen angaben, sowie gewichteter durchschnittlicher prozentualer Anteil der betroffenen Leichen.

Der Höhepunkt derjenigen, die Antworten und auch die Anzahl der betroffenen Leichen scheinen den Höhepunkt überschritten zu haben. Die Anzahl jener, die 2025 antworteten ist schon recht niedrig.

Antworten auf Frage 2 der Umfrage von 2022: Haben Sie bei den von Ihnen einbalsamierten Leichen große, weißliche, faserige Strukturen bzw. Klumpen beobachtet? Ja 66 % (n = 179).

Antworten auf Frage 3 der Umfrage von 2022: Jahre, in denen Einbalsamierer angaben, die großen weißlichen faserigen Strukturen/Gerinnsel beobachtet zu haben.

Interessant ist, dass einige das angeblich auch 2018 und 2019 beobachtet haben und teils schon 2020. Das ist kein reines Impfphänomen, wie es scheint.

Antworten auf Frage 5 der Umfrage von 2022: Geschätzter prozentualer Anteil der im Jahr 2022 einbalsamierten Leichen, die große, weißliche, faserige Strukturen bzw. Gerinnsel aufwiesen (Verteilung der Antworten)

Mehrjährige Erhebungen unter Einbalsamierern in fünf Ländern belegen übereinstimmende, von den Befragten selbst gemeldete Beobachtungen ungewöhnlicher weißer faseriger Strukturen bei einem erheblichen Anteil der einbalsamierten Leichen, wobei um die Jahre 2020–2021 ein deutlicher Anstieg festgestellt wurde. Auch wenn keine Kausalzusammenhänge abgeleitet werden können, stellen diese Befunde ein potenzielles Sicherheitssignal dar, das eine umgehende, unabhängige Untersuchung rechtfertigt. Vorrangig sollte die histopathologische, biochemische, proteomische und spektroskopische Charakterisierung dieser Strukturen erfolgen, um ihre Zusammensetzung zu bestimmen, sie eindeutig von klassischen postmortalen Blutgerinnseln und anderen bekannten Erscheinungsformen abzugrenzen und etwaige Auswirkungen auf lebende Patienten zu klären. Beobachtungen an vorderster Front durch erfahrene Einbalsamierer liefern wertvolle Vorabinformationen, die als Orientierung für gezielte wissenschaftliche Untersuchungen dienen können; doch nur objektive Laboruntersuchungen können klären, ob es sich hierbei um einen neuartigen pathologischen Prozess oder um Varianten bekannter Phänomene handelt, die durch Faktoren der Pandemie verstärkt wurden.

Raman-spektroskopische Charakterisierung anomaler intravaskulärer Fasergeflechte: Hinweise auf eine stufenabhängige, an β-Faltblättern reiche Proteinreifung

Santiago, D., Harrison, G., Veres, M., File, M., & Planner, D. (2026). Raman spectroscopic Characterization of Anomalous Intravascular Fibrous Casts: Evidence for Stage-Dependent β-sheet Enriched Protein Maturation. International Journal of Innovative Research in Medical Science, 11(07), 182–203. https://doi.org/10.23958/ijirms/vol11-i07/2202

Die Raman-Spektroskopie bestimmt die chemische Struktur einer Probe durch die inelastische Streuung von Laserlicht an Molekülen

Zwei Calamari-Clots wurden mittels Raman Spektroskopie vermessen:

Die getrockneten Proben unterschieden sich sichtbar in ihrer Farbe: S1 erschien hellbraun-gelb, während S2 dunkelbraun war (Abbildung 1). Die für die Raman-Analyse ausgewählten Messstellen zeigten eine entsprechende strukturelle Heterogenität, wobei S1 glattere, hellere Bereiche aufwies und S2 dunklere, körnigere Oberflächen zeigte (Abbildung 2).

Abbildung 1: Proben S1 (oben) und S2 (unten) auf dem Siliziumwafer nach dem Trocknen. S1 erscheint hellbraun-gelb; S2 ist dunkelbraun.

Abbildung 2: Typische Morphologie der Proben S1 und S2 im Bereich der Messpunkte.

Die Proben wurden mit unterschiedlichen Wellenlängen vermessen:

Wie die Videos oben erklären, kann man Bindungsarten und Molekülzusammensetzung aus diesen Spektren ableiten, wenn man sich damit auskennt. Ich schätze, dafür gibt es Komputerprogramme, die das berechnen können.

Insgesamt deuten die mittels Raman-Spektroskopie ermittelten strukturellen Merkmale und das mittels Kjeldahl-Verfahren ermittelte Zusammensetzungsprofil darauf hin, dass es sich bei dem untersuchten Material um ein atypisches, proteinhaltiges Aggregat mit einer nicht-kanonischen Organisation der Sekundärstruktur handelt [4,5,12]. Die Daten stehen im Einklang mit einer stufenabhängigen Anreicherung von β-Faltblättern, die von einem nativähnlichen, α-helikalen Zustand in S1 hin zu einem stärker mit β-Faltblättern angereicherten, weiter fortgeschrittenen Aggregatzustand in S2 fortschreitet. Zwar stützen diese Beobachtungen die Einstufung der Abgüsse als atypische Proteinaggregate, die sich von herkömmlichen postmortalen Thromben unterscheiden, doch belegen sie für sich genommen nicht das Vorhandensein kanonischer Amyloidfibrillen; zur Bestätigung der Amyloidmorphologie oder der spezifischen Proteinidentität wären ergänzende ultrastrukturelle oder immunochemische Untersuchungen erforderlich [10,13].

Die Analysen zeigen, dass es sich um einen Klumpen aus Eiweiß handelt. Dieser Klumpen unterscheidet sich deutlich von normalen Blutgerinnseln, die nach dem Tod entstehen. Das Eiweiß verändert seine Form in zwei Schritten (von Zustand S1 zu S2). Am Anfang ist es noch eher spiralförmig aufgebaut (alpha-Helix), faltet sich dann aber im fortgeschrittenen Zustand immer mehr in eine flache, geschichtete Form (beta)-Faltblatt) um. Es verklumpt also zunehmend. Die Struktur ähnelt bestimmten bekannten Protein-Erkrankungen (wie Amyloiden). Um ganz sicher zu sein, woraus das Material genau besteht und wie es unter dem Mikroskop aussieht, muss man weitere, andere Spezialuntersuchungen machen.

Das hat man in der Calamari-Clot Trilogie gemacht.

Die Raman-Mikrospektroskopie zeigte deutliche Proteinsignaturen mit markanten Unterschieden in der Organisation der Sekundärstruktur zwischen den Proben, insbesondere eine Abweichung im Intensitätsverhältnis von Amid I zu Amid III: ein hohes Verhältnis in S1, das mit einem nativähnlichen, α-helikalen Zustand übereinstimmt, und ein niedriges Verhältnis zusammen mit einer Bande bei ~1620 cm⁻¹ in S2, was auf eine Entwicklung hin zu einer β-Faltblatt-reichen Organisation hindeutet [4,5]. Ergänzende Kjeldahl-Aminosäureprofilierungen zeigten ein atypisches Zusammensetzungsmuster – erhöhte Prolin- und Lysinwerte bei minimalem Cysteinanteil –, was die Interpretation eines nicht-kanonischen, proteinhaltigen Aggregats anstelle eines typischen Fibringerinnsels stützt [7,10].

Die Klumpen bestehen hauptsächlich aus Eiweiß, sind aber völlig anders aufgebaut als normales geronnenes Blut. Das Eiweiß im Klumpen verformt sich im Laufe der Zeit. Es fängt als kleine Spirale an und faltet sich dann zu einer flachen, harten Schicht zusammen. Dadurch verklumpt es immer weiter.

Zusammengenommen liefern diese Daten strukturelle Belege für eine Heterogenität, die mit einer stufenabhängigen Anreicherung an β-Faltblättern innerhalb dieser atypischen Proteinaggregate übereinstimmt, wobei S1 einen früheren oder nativähnlichen Zustand darstellt und S2 Merkmale einer weiter fortgeschrittenen, an β-Faltblättern angereicherten Anordnung aufweist. Diese offensichtliche stufenweise Entwicklung bietet eine plausible Erklärung für das Fortbestehen der Abgüsse während der Einbalsamierung. Die Analysen sind beschreibender Natur und in ihrem Umfang begrenzt: Sie identifizieren keine spezifischen Proteinbestandteile, bestimmen keine ultrastrukturelle Architektur und legen keine Entstehungswege fest.

Die Klumpen sind nicht überall gleich. Sie entwickeln sich in Schritten weiter. Am Anfang (in Stufe 1) ist das Eiweiß noch fast normal. Später (in Stufe 2) faltet es sich platt zusammen und verklumpt immer stärker. Weil sich das Eiweiß so flach und fest zusammenfaltet, sind die Klumpen extrem stabil. Das erklärt, warum sie sich selbst bei einer Einbalsamierung nicht auflösen. Die Untersuchung beschreibt nur, wie die Klumpen grob aussehen. Sie verrät nicht, aus welchem genauen Eiweiß sie bestehen, wie sie ganz genau aufgebaut sind oder warum sie überhaupt entstehen.

Dass Spike-Protein enthalten ist, wird in einem weiteren Paper gezeigt werden. Im Vortrag “The Body can’t dissolve them” wird ein wenig gespoilert und die RAMAN Spektren werden genauer erklärt.

Fazit

Auf Twitter wurde vermutet, dass das Prolinschloss mit eine Ursache für die Calamari-Clots sein könnte.

In der Proteinforschung ist Prolin als „Helix-Brecher“ (helix breaker) bekannt, da seine ringförmige Seitenkette keinen Amidwasserstoff für die typischen Wasserstoffbrückenbindungen einer α-Helix besitzt. Wenn Prolin an bestimmten Schlüsselstellen sitzt, destabilisiert es die Helix und zwingt die Peptidkette oft in andere Konformationen wie β-Faltblätter oder Haarnadelstrukturen (β-hairpins). Prolin ist für die Prolin-Isomerisierung bekannt, die die Umwandlung zwischen monomeren und oligomeren Formen auslöst.

Wo sind die Proline verbaut? Das klassische 2P-Schloss (K986P und V987P) befindet sich an der Wende zwischen der zentralen Helix (CH) und der Heptad-Repeat-1-Region (HR1) der S2-Untereinheit.

Sieht aus, als wenn man das Ende einer Helix verbaut hätte mitten im Protein (Bild C) ohne sich über Langstreckeneffekte Gedanken zu machen.

Es hätte auch schlimmer kommen können, eigentlich hätte man sechs Proline gebraucht. Also vier zusätzliche (F817P, A892P, A899P, and A942P).

Die Cis-Trans-Isomerisierung bezeichnet das räumliche Umklappen eines Moleküls um eine chemische Bindung herum. Das Molekül behält dabei exakt dieselben Atome, ändert aber seine geometrische Form. Normalerweise liegen fast alle Aminosäuren zu 99 % in der gestreckten Trans-Form vor, weil sich die Atome sonst gegenseitig im Weg sind. Die große Ausnahme ist Prolin. Durch die ringförmige Struktur von Prolin sind die Cis– und Trans-Formen energetisch fast gleichwertig. Etwa 5 bis 10 % der Prolin-Bindungen in einem lebenden Organismus liegen in der geknickten Cis-Form vor.

Das Umklappen verändert die Richtung einer Proteinkette drastisch. Es kann der Auslöser dafür sein, dass eine elastische Spirale α-Helices kollabiert und sich flach anordnet (β-Faltblatt).

Ganz so einfach ist es aber dann in der Natur doch nicht immer.

Nicht jedes Prolin zerstört sofort eine Helix. Prolin bricht eine Helix innerhalb einer biologischen Membran vor allem dann, wenn es nahe an den Enden der Helix platziert wird und die Helix insgesamt eine kritische Mindestlänge überschreitet, was beim Spike-Protein der Fall sein könnte. Mitten in einer kompakten, hydrophoben Transmembran-Domäne wird die Helix-Struktur hingegen trotz Prolin oft erzwungen.

Ein Prolin kann eine β-Faltblätter aber auch in eine α-Helix umwandeln. Das hängt von der Umgebung ab. In wässriger Lösung kann ein Prolin β-Faltblätter stören, während es in fettlöslichen (membranähnlichen) Umgebungen die Helix stabilisiert.

“Die Aggregation von Proteinen, die reich an α-Helices sind, zu Amyloidfibrillen, die reich an Beta-Faltblättern sind, steht im Zusammenhang mit tödlichen Erkrankungen wie der Alzheimer-Krankheit und Prionenerkrankungen.”

Der Übergang von α-Helices zu β-Faltblättern wird als die Ursache für die Entstehung pathogener Prionen-Cluster vermutet. Ob Prionen wirklich toxisch sind, ist noch umstritten, da einige der Grundlegenden Paper unter Fälschungsverdacht stehen und es Menschen mit Plaques aber ohne Alzheimer Symptome gibt.

Es gibt aber auch Fälle, in denen der Austausch einer Aminosäure gegen Prolin die Bildung von Prionen verhindert hat. Prolin zerstörte die lokale Struktur α-Helix komplett. Prionen vermehren sich jedoch, indem sie wie eine Schablone (Template) an eine ganz bestimmte, intakte Struktur des normalen Proteins andocken. Weil das Prolin diese Andockstelle verformte, passte das krankhafte Prion nicht mehr an das Protein heran. Die Kettenreaktion wurde unterbrochen.

Weil Prolin eine so kritisch Rolle bei Proteinfaltung spielt, hätte man das alles nach dem Verbau des Prolin-Schlosses erst einmal prüfen müssen. Spike-Proteine mit und ohne Prolin Schoss hätten eingehend biochemisch untersucht werden müssen auf ihr unterschiedliches Verhalten hin.

Die Proline des Prolinschlosses wären eine logische Vermutung für die Beobachtungen aus der RAMAN Spektroskopie, die zu prüfen wäre. Es gab “Impfstoffe” ohne Prolinschloss, da dürfte das Problem nicht zu beobachten sein, wenn es das Prolinschloss war.

Vielleicht liegt es aber auch einfach daran, dass das Spike Fibrinogen vernetzt und so abbauresistent macht. Das würde aber die beobachteten S1 zu S2 Übergänge nicht erklären.

Unterstützungsmöglichkeiten:

Bücherwunschzettel: https://www.amazon.de/registries/gl/owner-view/30LG3DJ4ET90L?ref_=list_d_gl_lfu_nav

Andere Unterstützungsmöglichkeiten für Holgers und meine Forschung:

• Konto für Unterstützung für das Projekt Scan 2000

  Dr. Merse DE34 4305 0001 0302 7851 75 Sparkasse Bochum

• Horst Reissner: IBAN DE51 4401 0046 0406 4514 67

• Dr. S. Stebel: https://ko-fi.com/einmalmitprofisarbeiten

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